Dentre os vírus mais utilizados em controle biológico de pragas agrícolas estão os do grupo Baculovírus. A importância da especificidade e virulência dos Baculovírus aumenta com o emprego destes como inseticidas biológicos. No Brasil, o Baculovírus de Poliedrose Nuclear de Anticarsia gemmatalis (VPNAg) tem sido usado com muito sucesso no controle biológico das larvas de A. gemmatalis, que é a maior praga da soja. Baseado no grande potencial deste vírus como bioinseticida, o VPNAg foi selecionado através de 20 passagens seriadas no hospedeiro alternativo, Diatraea saccharalis, que é a principal praga da cana-de-açúcar. Os resultados estatísticos mostraram uma redução no valor de DL50 de 1450 vezes após o VPNAg ter sido submetido a 20 passagens seriadas em D. saccharalis, o que representa um resultado único quando comparado aos  dados  da literatura. Assim, o objetivo deste trabalho foi o de verificar se ocorreu diferenciação desses vírus à nível de proteínas estruturais, procurando correlacionar as alterações na virulência dos isolados selecionados com possíveis modificações em seus padrões eletroforéticos.

Para análise comparativa das proteínas virais, foram utilizados poliedros dos isolados VPNAg P, VPNAg F15  e VPNAg F20. Os poliedros foram purificados através da centrifugação diferencial, resuspendidos em água destilada e precipitados por 3 ciclos de centrifugação a 10.000 g por 30 minutos. O precipitado final foi resuspendido em água destilada e submetido ao processo de solubilização alcalina, para inativação da protease. Adicionou-se a estas amostras o mesmo volume de solução alcalina DAS (Na₂CO₃ 0,5M + NaCL 0,17M + EDTA 0,01M - pH 10,9) em temperatura ambiente por 30 minutos e centrifugados por 20 segundos em microcentrífuga. O precipitado final foi resuspendido em tampão de amostra de eletroforese. A eletroforese processou-se em placas de vidro, em gel de poliacrilamida – SDS, utilizando um gel concentrado 5% e gel de corrida 20%. A corrida foi feita em tampão de eletroforese à temperatura ambiente, a 20mA a 50 V durante a migração das amostras no gel concentrador e a 40mA a 120 V até o final do gel de corrida. O gel foi fixado e corado com uma solução de metanol 40%, acido acético 7,5%, Coomassie Brilliant Blue 0,05%, durante cerca de 12 horas. Os géis após o descoramento foram guardados em uma solução de 2,5% de acido acético.

O VPNAg  P e os isolados VPNAg  F15 e VPNAg  F20 exibiram 18 bandas polipeptídicas, cujos pesos moleculares variaram  entre 15.000 a 92.000 daltons, quando analisados em gel de SDS e poliacrilamida. Tanto o VPNAg como os seus isolados selecionados mostraram uma banda mais intensa de 33.000 daltons para a poliedrina, resultado muito semelhante aos descritos na literatura para essa proteína. Na literatura há vários casos relatando diferenças no padrão eletroforético de proteínas quando o vírus é inoculado em um hospedeiro alternativo e também foram descritos diferenças na mobilidade eletroforética em sistemas de acrilamida e SDS, quando apenas um aminoácido estava alterado em uma determinada proteína. No entanto, ao contrário do constatado na literatura, a análise dos perfis protéicos dos isolados selecionados do VPNAg se apresentou idêntico aos dos isolados originais destes respectivos vírus, isto é, não ocorreram diferenças no padrão eletroforético das proteínas virais, embora esses patógenos tenham sido inoculados em um hospedeiro alternativo de uma outra família por várias gerações. Esses dados indicaram que as alterações na virulência dos isolados selecionados não se encontram a nível dessas proteínas.

Os resultados mostraram que o aumento significativo na virulência dos isolados selecionados  VPNAg F15 e VPNAg F20 para o hospedeiro alternativo, D. saccharalis , não foi ocasionada por modificações  a nível de suas proteínas estruturais. E, assim os dados mostraram que a modificação da virulência que ocorreu nos isolados selecionados durante as passagens seriadas não se traduziu a nível protéico.